ความหมายของโปรตีนขั้นต่ำทางสรีรวิทยาในแง่การแพทย์ กลไกที่ปกป้องโปรตีนจากการทำงานของโปรตีเอส การก่อตัวและการทำให้เป็นกลางของ n-cresol และฟีนอล

การเผาผลาญโปรตีน

โปรตีนเป็นส่วนประกอบสำคัญของอาหาร คาร์โบไฮเดรตและไขมันไม่ใช่ส่วนประกอบสำคัญของอาหารต่างจากโปรตีน ผู้ใหญ่ที่มีสุขภาพดีบริโภคโปรตีนประมาณ 100 กรัมต่อวัน โปรตีนในอาหารเป็นแหล่งไนโตรเจนหลักสำหรับร่างกาย ในแง่เศรษฐกิจ โปรตีนเป็นส่วนประกอบของอาหารที่มีราคาแพงที่สุด ดังนั้นการกำหนดมาตรฐานโปรตีนในด้านโภชนาการจึงมีความสำคัญมากในประวัติศาสตร์ชีวเคมีและการแพทย์

ในการทดลองของ Karl Voith ได้มีการกำหนดบรรทัดฐานสำหรับการบริโภคโปรตีนในอาหารเป็นครั้งแรก - 118 กรัมต่อวันคาร์โบไฮเดรต - 500 กรัมต่อวันไขมัน 56 กรัมต่อวัน M. Rubner เป็นคนแรกที่ระบุว่า 75% ของไนโตรเจนในร่างกายพบในโปรตีน เขารวบรวมความสมดุลของไนโตรเจน (พิจารณาว่าบุคคลหนึ่งสูญเสียไนโตรเจนไปเท่าใดต่อวันและเติมไนโตรเจนไปเท่าใด)

ในผู้ใหญ่ที่มีสุขภาพดีก็มี สมดุลไนโตรเจน - “สมดุลไนโตรเจนเป็นศูนย์”(จำนวนรายวันไนโตรเจนที่ถูกขับออกจากร่างกายสอดคล้องกับปริมาณที่ดูดซึม)

สมดุลไนโตรเจนเชิงบวก(ปริมาณไนโตรเจนที่ถูกขับออกจากร่างกายในแต่ละวันจะน้อยกว่าปริมาณที่ดูดซึม) สังเกตได้เฉพาะในร่างกายที่กำลังเติบโตหรือระหว่างการฟื้นฟูโครงสร้างโปรตีน (เช่น ในช่วงพักฟื้นจากการเจ็บป่วยร้ายแรงหรือเมื่อสร้างมวลกล้ามเนื้อ)

สมดุลไนโตรเจนเชิงลบ(ปริมาณไนโตรเจนที่ถูกขับออกจากร่างกายในแต่ละวันจะสูงกว่าปริมาณที่ดูดซึม) สังเกตได้จากภาวะขาดโปรตีนในร่างกาย สาเหตุ: ปริมาณโปรตีนในอาหารไม่เพียงพอ โรคที่มาพร้อมกับการทำลายโปรตีนเพิ่มขึ้น

ในประวัติศาสตร์ของชีวเคมี มีการทดลองเกิดขึ้นเมื่อบุคคลได้รับอาหารเพียงคาร์โบไฮเดรตและไขมัน (“อาหารปราศจากโปรตีน”) ภายใต้สภาวะเหล่านี้ จะมีการวัดสมดุลของไนโตรเจน หลังจากนั้นไม่กี่วัน การขับไนโตรเจนออกจากร่างกายลดลงจนถึงค่าหนึ่ง และหลังจากนั้นก็รักษาระดับคงที่ไว้เป็นเวลานาน: บุคคลหนึ่งสูญเสียไนโตรเจน 53 มก. ต่อน้ำหนักตัวกิโลกรัมต่อวัน (ประมาณ 4 กรัมของไนโตรเจนต่อวัน) ปริมาณไนโตรเจนนี้สอดคล้องกับประมาณ โปรตีน 23-25 ​​กรัมต่อวัน ค่านี้เรียกว่า "อัตราส่วนการสึกหรอ"จากนั้นจึงเติมโปรตีน 10 กรัมลงในอาหารทุกวัน และการขับถ่ายของไนโตรเจนเพิ่มขึ้น แต่ยังคงพบความสมดุลของไนโตรเจนติดลบ จากนั้นพวกเขาก็เริ่มเพิ่มโปรตีน 40-45-50 กรัมต่อวันในอาหาร ด้วยปริมาณโปรตีนในอาหาร จึงพบว่ามีความสมดุลของไนโตรเจนเป็นศูนย์ (สมดุลไนโตรเจน) ค่านี้ (โปรตีน 40-50 กรัมต่อวัน) เรียกว่าโปรตีนขั้นต่ำทางสรีรวิทยา

ในปี พ.ศ. 2494 มีการเสนอมาตรฐานโปรตีนในอาหาร: โปรตีน 110-120 กรัมต่อวัน

ปัจจุบันเป็นที่ยอมรับแล้วว่ากรดอะมิโน 8 ชนิดมีความจำเป็น ความต้องการกรดอะมิโนจำเป็นแต่ละชนิดในแต่ละวันคือ 1-1.5 กรัม และร่างกายต้องการกรดอะมิโนจำเป็นทั้งหมด 6-9 กรัมต่อวัน ปริมาณกรดอะมิโนจำเป็นแตกต่างกันไปตามอาหารแต่ละชนิด ดังนั้นโปรตีนขั้นต่ำทางสรีรวิทยาอาจแตกต่างกันสำหรับผลิตภัณฑ์ที่แตกต่างกัน

คุณต้องกินโปรตีนมากแค่ไหนเพื่อรักษาสมดุลของไนโตรเจน? 20 กรัม ไข่ขาวหรือ 26-27 กรัม โปรตีนจากเนื้อสัตว์หรือนมหรือ 30 กรัม โปรตีนมันฝรั่งหรือ 67 กรัม โปรตีน แป้งสาลี- ไข่ขาวมีกรดอะมิโนครบชุด เมื่อรับประทานอาหาร โปรตีนจากผักจำเป็นต้องมีโปรตีนเพิ่มมากขึ้นเพื่อเติมเต็มขั้นต่ำทางสรีรวิทยา ความต้องการโปรตีนสำหรับผู้หญิง (58 กรัมต่อวัน) น้อยกว่าผู้ชาย (70 กรัมต่อวัน) - ข้อมูลจากมาตรฐานสหรัฐอเมริกา

การย่อยและการดูดซึมโปรตีนในระบบทางเดินอาหาร

การย่อยอาหารไม่ใช่กระบวนการเผาผลาญ เนื่องจากมันเกิดขึ้นภายนอกร่างกาย (สัมพันธ์กับเนื้อเยื่อคือเซลล์ลูเมน) ระบบทางเดินอาหารคือสภาพแวดล้อมภายนอก) หน้าที่ของการย่อยอาหารคือการย่อย (สลาย) โมเลกุลขนาดใหญ่ของสารอาหารให้เป็นโมโนเมอร์มาตรฐานขนาดเล็กที่ดูดซึมเข้าสู่กระแสเลือด สารเหล่านี้ซึ่งได้มาจากการย่อยอาหารนั้นไม่มีความจำเพาะของสายพันธุ์อยู่แล้ว แต่ พลังงานสำรองมีจำหน่ายใน สารอาหารจะถูกเก็บไว้และนำไปใช้โดยร่างกายในภายหลัง

ทั้งหมด กระบวนการย่อยอาหารเป็นแบบไฮโดรไลติกนั่นคือพวกมันไม่นำไปสู่การสูญเสียพลังงานจำนวนมาก - พวกมันไม่ใช่ออกซิเดชั่น ในแต่ละวัน กรดอะมิโนประมาณ 100 กรัมจะถูกดูดซึมเข้าสู่ร่างกายมนุษย์และเข้าสู่กระแสเลือด กรดอะมิโนอีก 400 กรัมเข้าสู่กระแสเลือดทุกวันอันเป็นผลมาจากการสลายโปรตีนของร่างกาย กรดอะมิโน 500 กรัมทั้งหมดนี้เป็นตัวแทนของแหล่งเมตาบอลิซึมของกรดอะมิโน ในจำนวนนี้ 400 กรัมใช้สำหรับการสังเคราะห์โปรตีนในร่างกายมนุษย์ และ 100 กรัมที่เหลือจะถูกแบ่งออกเป็นผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้ายทุกวัน: ยูเรีย, CO 2 ในระหว่างกระบวนการสลายสารที่จำเป็นสำหรับร่างกายก็ถูกสร้างขึ้นเช่นกันซึ่งสามารถทำหน้าที่ของฮอร์โมนผู้ไกล่เกลี่ยของกระบวนการต่าง ๆ และสารอื่น ๆ (เช่นเมลานินฮอร์โมนอะดรีนาลีนและไทรอกซีน)

โปรตีนตับมีครึ่งชีวิต 10 วัน สำหรับโปรตีนของกล้ามเนื้อช่วงเวลานี้คือ 80 วัน สำหรับโปรตีนในพลาสมาในเลือด - 14 วัน, ตับ - 10 วัน แต่มีโปรตีนที่สลายตัวเร็ว (สำหรับ 2 -macroglobulin และอินซูลินครึ่งชีวิตคือ 5 นาที)

โปรตีนประมาณ 400 กรัมจะถูกสังเคราะห์ใหม่ทุกวัน

การสลายโปรตีนเป็นกรดอะมิโนเกิดขึ้นโดยการไฮโดรไลซิส - H 2 O ถูกเติมที่บริเวณที่มีความแตกแยกของพันธะเปปไทด์ภายใต้การกระทำของเอนไซม์โปรตีโอไลติก เอนไซม์โปรตีโอไลติกเรียกว่าโปรตีเนสหรือโปรตีเอส มีโปรตีเอสหลายชนิด แต่ตามโครงสร้างของศูนย์เร่งปฏิกิริยา โปรตีเอสทั้งหมดแบ่งออกเป็น 4 คลาส:

1. โปรตีนในซีรีน - ประกอบด้วยกรดอะมิโนซีรีนและฮิสติดีนในศูนย์เร่งปฏิกิริยา

2. CYSTEINE PROTEINASES - ซิสเทอีนและฮิสทิดีนในศูนย์ตัวเร่งปฏิกิริยา

3. CARBOXYL PROTEINASES (ASPARTYLE) ประกอบด้วยอนุมูลของกรดแอสปาร์ติก 2 ตัวในศูนย์เร่งปฏิกิริยา ซึ่งรวมถึงเปปซิน

4. เมทัลโลโปรตีนเนส ศูนย์กลางตัวเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์เหล่านี้ประกอบด้วยฮิสทิดีน, กรดกลูตามิกและไอออนของโลหะ (คาร์บอกซีเปปติเดส "A", คอลลาเจนเนสประกอบด้วย Zn 2+)

โปรตีเอสทั้งหมดต่างกันในกลไกของการเร่งปฏิกิริยาและในสภาวะแวดล้อมที่พวกมันทำงาน โมเลกุลโปรตีนแต่ละโมเลกุลประกอบด้วยพันธะเปปไทด์นับสิบ ร้อย หรือหลายพันพันธะ โปรตีเอสไม่ได้ทำลายพันธะเปปไทด์ใดๆ แต่เป็นพันธะที่จำเพาะเจาะจงอย่างเคร่งครัด

เราจะจดจำการเชื่อมต่อ "ของตนเอง" ได้อย่างไร? สิ่งนี้ถูกกำหนดโดยโครงสร้างของศูนย์ดูดซับของโปรตีเอส พันธะเปปไทด์แตกต่างกันเฉพาะตรงที่กรดอะมิโนมีส่วนเกี่ยวข้องในการสร้างเท่านั้น

โครงสร้างของศูนย์ดูดซับนั้นทำให้สามารถรับรู้ถึงอนุมูลของกรดอะมิโนที่หมู่ COOH ก่อให้เกิดพันธะนี้ ในบางกรณี กรดอะมิโนที่มีหมู่อะมิโนก่อตัวเป็นพันธะที่ไฮโดรไลซ์ได้นั้นมีความสำคัญต่อความจำเพาะของซับสเตรต และบางครั้งกรดอะมิโนทั้งสองชนิดก็มีความสำคัญในการกำหนดความจำเพาะของสารตั้งต้นของเอนไซม์

จากมุมมองในทางปฏิบัติ โปรตีเอสทั้งหมดสามารถแบ่งออกเป็น 2 กลุ่มตามความจำเพาะของสารตั้งต้น:

1. โปรตีนที่มีความจำเพาะต่ำ

2. โปรตีนที่มีความจำเพาะสูง

โปรตีนที่มีความจำเพาะต่ำ:

ศูนย์ดูดซับมีโครงสร้างที่เรียบง่าย การกระทำของมันขึ้นอยู่กับกรดอะมิโนที่สร้างพันธะเปปไทด์ที่ถูกไฮโดรไลซ์โดยเอนไซม์นี้เท่านั้น

เป๊ปซิน

นี่คือเอนไซม์น้ำย่อย มันถูกสังเคราะห์ในเซลล์ของเยื่อเมือกในกระเพาะอาหารในรูปแบบของสารตั้งต้นที่ไม่ได้ใช้งาน - เปปซิโนเจน การเปลี่ยนเปปซิโนเจนที่ไม่ใช้งานไปเป็นเปปซินที่ออกฤทธิ์เกิดขึ้นในช่องท้อง เมื่อเปิดใช้งาน เปปไทด์ที่ครอบคลุมบริเวณที่ทำงานของเอนไซม์จะถูกแยกออก การเปิดใช้งานเปปซินเกิดขึ้นภายใต้อิทธิพลของปัจจัยสองประการ:

ก) กรดไฮโดรคลอริก (HCl)

b) เปปซินที่แอคทีฟเกิดขึ้นแล้ว - นี่เรียกว่าการเร่งปฏิกิริยาอัตโนมัติ

Pepsin เป็นคาร์บอกซิลโปรตีเอสและ เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของพันธะที่เกิดจากกรดอะมิโน ฟีนิลอะลานีน (เพน) หรือไทโรซีน (Tyr) ในตำแหน่ง R 2 (ดูรูปที่แล้ว) รวมทั้งพันธะลิว-กลู- ค่า pH ที่เหมาะสมของเปปซินคือ 1.0-2.0 pH ซึ่งสอดคล้องกับค่า pH ของน้ำย่อย

เรนนิน

ในน้ำย่อย ทารกการย่อยโปรตีนดำเนินการโดยเอนไซม์ RENNIN ซึ่งจะสลายเคซีนโปรตีนนม Rennin มีโครงสร้างคล้ายกับเปปซิน แต่ค่า pH ที่เหมาะสมจะสอดคล้องกับค่า pH ของกระเพาะอาหาร ทารก(พีเอช=4.5) Rennin ยังแตกต่างจากเปปซินในด้านกลไกและความจำเพาะของการออกฤทธิ์

ไคโมทริปซิน

มันถูกสังเคราะห์ในตับอ่อนในรูปแบบของสารตั้งต้นที่ไม่ได้ใช้งาน - chymotrypsinogen Chymotrypsin ถูกกระตุ้นโดยทริปซินที่ใช้งานอยู่และโดยการเร่งปฏิกิริยาอัตโนมัติ ทำลายพันธะที่เกิดจากกลุ่มคาร์บอกซิลของไทโรซีน (Tyr), ฟีนิลอะลานีน (เพน) หรือทริปโตเฟน (Tri) - ในตำแหน่ง R 1 หรือโดยอนุมูลที่ไม่ชอบน้ำขนาดใหญ่ของลิวซีน (ลิว), ไอโซลิวซีน (ile) และวาลีน (วาลีน) ใน ตำแหน่งเดียวกัน R 1 (ดูรูป).

บริเวณที่ใช้งานของ chymotrypsin มีกระเป๋าที่ไม่ชอบน้ำซึ่งมีกรดอะมิโนเหล่านี้อยู่

ทริปซิน

มันถูกสังเคราะห์ในตับอ่อนในรูปแบบของสารตั้งต้นที่ไม่ได้ใช้งาน - ทริปซิโนเจน มันถูกกระตุ้นในโพรงลำไส้โดยเอนไซม์ enteropeptidase โดยมีส่วนร่วมของแคลเซียมไอออนและยังสามารถทำการเร่งปฏิกิริยาอัตโนมัติได้อีกด้วย พันธะไฮโดรไลซ์ที่เกิดจากกรดอะมิโนที่มีประจุบวก อาร์จินีน (Arg) และไลซีน (Lys) ในตำแหน่ง R 1- ตำแหน่งการดูดซับของมันคล้ายกับของไคโมทริปซิน แต่มีกลุ่มคาร์บอกซิลที่มีประจุลบอยู่ลึกเข้าไปในกระเป๋าที่ไม่ชอบน้ำ

อีลาสเทส

มันถูกสังเคราะห์ในตับอ่อนในรูปแบบของสารตั้งต้นที่ไม่ได้ใช้งาน - โปรอีลาสเทส กระตุ้นในลำไส้โดยทริปซิน ไฮโดรไลซ์พันธะเปปไทด์ในตำแหน่ง R 1 ที่เกิดจากไกลซีน อะลานีน และซีรีน.

โปรตีเอสเอสที่มีความจำเพาะต่ำที่ระบุไว้ทั้งหมดอยู่ในรายการ ENDOPEPTIDASES เนื่องจากพวกมันไฮโดรไลซ์พันธะภายในโมเลกุลโปรตีน และไม่ได้อยู่ที่ปลายสายโซ่โพลีเปปไทด์ ภายใต้การกระทำของโปรตีเอสเหล่านี้ สายโซ่โพลีเปปไทด์ของโปรตีนจะถูกแบ่งออกเป็นชิ้นส่วนขนาดใหญ่ จากนั้นชิ้นส่วนขนาดใหญ่เหล่านี้จะถูกกระทำโดย EXOPEPTIDASES ซึ่งแต่ละชิ้นจะแยกกรดอะมิโนหนึ่งตัวออกจากปลายสายโซ่โพลีเปปไทด์

เอ็กโซเปปติเดส

คาร์บอกซีเปปติเดส

สังเคราะห์ขึ้นในตับอ่อน กระตุ้นโดยทริปซินในลำไส้ พวกมันคือเมทัลโลโปรตีน พันธะเปปไทด์ไฮโดรไลซ์ที่ปลาย "C" ของโมเลกุลโปรตีน- มี 2 ​​ประเภท: carboxypeptidase “A” และ carboxypeptidase “B”

Carboxypeptidase “A” จะแยกกรดอะมิโนที่มีอนุมูลอะโรมาติก (ไซคลิก) ออก และ Carboxypeptidase “B” จะแยกไลซีนและอาร์จินีนออก

อะมิโนเปปไทเดส

พวกมันถูกสังเคราะห์ในเยื่อบุลำไส้และกระตุ้นโดยทริปซินในลำไส้ พันธะเปปไทด์ไฮโดรไลซ์ที่ปลาย "N" ของโมเลกุลโปรตีน- มีเอนไซม์อยู่ 2 ชนิด ได้แก่ อะลานีนอะมิโนเปปติเดสและลิวซีนอะมิโนเปปติเดส

อะลานีนอะมิโนเปปทิเดสจะแยกเฉพาะอะลานีนเท่านั้น และลิวซีนอะมิโนเปปติเดสจะแยกกรดอะมิโนที่ปลาย "N" ออกไป

ไดเพปไทเดส

พวกมันแยกพันธะเปปไทด์ออกเป็นไดเปปไทด์เท่านั้น

เอนไซม์ที่อธิบายไว้ทั้งหมดเป็นของโปรตีนที่มีความจำเพาะต่ำ เป็นลักษณะของระบบทางเดินอาหาร

เมื่อทำงานร่วมกันจะทำให้เกิดการย่อยโปรตีนทั้งหมดของโมเลกุลโปรตีนไปยังกรดอะมิโนแต่ละตัว ซึ่งจากนั้นจะถูกดูดซึมเข้าสู่กระแสเลือดจากลำไส้

การดูดซึมกรดอะมิโนเกิดขึ้นผ่านการขนส่งแบบแอคทีฟรองพร้อมกับ Na + (เช่นกลูโคส)

กรดอะมิโนบางชนิดจะไม่ถูกดูดซึมและผ่านกระบวนการสลายตัวโดยการมีส่วนร่วมของจุลินทรีย์ในลำไส้ใหญ่ ผลิตภัณฑ์ที่เกิดจากการสลายตัวของกรดอะมิโนสามารถถูกดูดซึมและเข้าสู่ตับซึ่งพวกมันจะเกิดปฏิกิริยาการทำให้เป็นกลาง หากต้องการข้อมูลเพิ่มเติมเกี่ยวกับเรื่องนี้ โปรดดูหนังสือเรียนของ Korovkin หน้า 333-335

โปรตีเอสเอสจำเพาะต่ำยังพบได้ในไลโซโซม

หน้าที่ของโปรตีเอสจำเพาะต่ำของไลโซโซม:

1. ช่วยให้มั่นใจได้ถึงการสลายโปรตีนจากต่างประเทศที่เข้าสู่เซลล์

2. สร้างโปรตีโอไลซิสทั้งหมดให้กับโปรตีนของเซลล์ (โดยเฉพาะในช่วงที่เซลล์ตาย)

ดังนั้นโปรตีโอไลซิสทั้งหมดจึงเป็นเรื่องปกติ กระบวนการทางชีวภาพจำเป็นไม่เพียง แต่สำหรับการย่อยภายในเซลล์เท่านั้น แต่ยังรวมถึงการต่ออายุโปรตีนที่แก่ชราของเซลล์และร่างกายโดยรวมด้วย แต่กระบวนการนี้อยู่ภายใต้การควบคุมอย่างเข้มงวดซึ่งรับประกันโดยกลไกพิเศษที่ปกป้องโปรตีนจากการทำงานของโปรตีเอสที่มากเกินไป

กลไกการปกป้องโปรตีนจากการทำงานของโปรตีเนส:

1. การป้องกันประเภทกรง- การแยกโปรตีเอสเชิงพื้นที่จากโปรตีนที่พวกมันสามารถออกฤทธิ์ได้ โปรตีเอสในเซลล์มีความเข้มข้นภายในไลโซโซมและแยกออกจากโปรตีนที่สามารถไฮโดรไลซ์ได้

2. การป้องกันประเภทตะกร้อ- ประเด็นก็คือโปรตีเอสถูกสร้างขึ้นในรูปแบบของสารตั้งต้นที่ไม่ใช้งาน (โปรเอนไซม์): ตัวอย่างเช่น เปปซิโนเจน (ในกระเพาะอาหาร), ทริปซิโนเจน และไคโมทริปซิโนเจน (ในตับอ่อน) ในสารตั้งต้นเหล่านี้ทั้งหมด ศูนย์กลางของเอนไซม์ที่ถูกปกคลุมไปด้วย ส่วนของสายโซ่โพลีเปปไทด์ หลังจากการไฮโดรไลซิสของพันธะบางพันธะ โซ่นี้จะแตกออกและเอนไซม์จะเริ่มทำงาน

3. การป้องกันประเภท "จดหมายลูกโซ่"- การปกป้องสารตั้งต้นของโปรตีนโดยรวมบางส่วน โครงสร้างทางเคมี(กลุ่มปกป้องที่ครอบคลุมพันธะเปปไทด์) มันเกิดขึ้นในสามวิธี:

ก) โปรตีนไกลโคซิเลชัน- การรวมส่วนประกอบของคาร์โบไฮเดรตในโปรตีน ไกลโคโปรตีนจะเกิดขึ้น ส่วนประกอบของคาร์โบไฮเดรตเหล่านี้ทำหน้าที่บางอย่าง (เช่น ฟังก์ชันตัวรับ) ในไกลโคโปรตีนทั้งหมด ส่วนคาร์โบไฮเดรตยังช่วยป้องกันการทำงานของโปรตีเอสด้วย

ข) อะซิติเลชั่นของหมู่อะมิโน- การเกาะติดสิ่งตกค้าง กรดอะซิติกเพื่อปลดปล่อยกลุ่มอะมิโนในโมเลกุลโปรตีน

หากโปรตีเอสรับรู้ถึงตำแหน่งของการออกฤทธิ์เมื่อมีกลุ่มอะมิโน การปรากฏตัวของอะซิติลตกค้างจะป้องกันไม่ให้โปรตีเอสทำปฏิกิริยากับโปรตีน

ใน) การรวมตัวกันของหมู่คาร์บอกซิลผลการป้องกันจะคล้ายกัน

D) ฟอสโฟรีเลชั่นของอนุมูลซีรีนหรือไทโรซีน

4. การป้องกันประเภท “ยาม”นี่คือการปกป้องโปรตีนโดยใช้สารยับยั้งโปรตีเอสจากภายนอก

สารยับยั้งโปรตีเอสภายนอก- เป็นโปรตีนหรือเปปไทด์พิเศษที่ผลิตขึ้นเป็นพิเศษในเซลล์และสามารถโต้ตอบกับโปรตีเอสและปิดกั้นได้ แม้ว่าพันธะชนิดอ่อนจะเกี่ยวข้องกับการจับกัน แต่การจับกันของโปรตีเอสกับสารยับยั้งภายนอกนั้นมีความแข็งแกร่ง สารตั้งต้นที่มีความสัมพันธ์สูงกับโปรตีเอสที่กำหนดสามารถแทนที่สารยับยั้งจากสารเชิงซ้อนของมันด้วยโปรตีเอส และจากนั้นก็เริ่มออกฤทธิ์ มีสารยับยั้งดังกล่าวมากมายในพลาสมาในเลือด และหากโปรตีเอสปรากฏขึ้น สารยับยั้งจะทำให้พวกมันเป็นกลาง

โดยทั่วไป สารยับยั้งโปรตีเอสดังกล่าวจำเพาะสำหรับประเภทเฉพาะของโปรตีเอส

ความสมดุลของไนโตรเจน ความสมดุลของไนโตรเจน

กรดอะมิโนที่เหลือสามารถสังเคราะห์ได้ง่ายในเซลล์และเรียกว่าไม่จำเป็น ซึ่งรวมถึงไกลซีน กรดแอสปาร์ติก, แอสพาราจีน, กรดกลูตามิก, กลูตามีน, ซีรีส์, โพรลีน, อะลานีน

อย่างไรก็ตาม การรับประทานอาหารที่ไม่มีโปรตีนจะสิ้นสุดลงเมื่อร่างกายเสียชีวิต การยกเว้นกรดอะมิโนที่จำเป็นแม้แต่เพียงตัวเดียวออกจากอาหารทำให้เกิดการดูดซึมกรดอะมิโนอื่นๆ ที่ไม่สมบูรณ์ และมาพร้อมกับการพัฒนาความสมดุลของไนโตรเจนในเชิงลบ ความอ่อนเพลีย การเจริญเติบโตที่แคระแกรน และความผิดปกติของระบบประสาท

หากรับประทานอาหารที่ไม่มีโปรตีน ไนโตรเจนจะถูกปล่อยออกมา 4 กรัมต่อวัน ซึ่งเท่ากับโปรตีน 25 กรัม (อัตราส่วนการสึกหรอ)

โปรตีนขั้นต่ำทางสรีรวิทยา - ปริมาณโปรตีนขั้นต่ำในอาหารที่จำเป็นในการรักษาสมดุลไนโตรเจน - 30-50 กรัมต่อวัน

การย่อยโปรตีนในระบบทางเดินอาหาร ลักษณะของเปปทิเดสในกระเพาะอาหาร การสร้างและบทบาทของกรดโฮลาริก

ปริมาณกรดอะมิโนอิสระในผลิตภัณฑ์อาหารมีน้อยมาก ส่วนใหญ่เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนที่ถูกไฮโดรไลซ์ในระบบทางเดินอาหารภายใต้การกระทำของเอนไซม์โปรตีเอส) ความจำเพาะของสารตั้งต้นของเอนไซม์เหล่านี้อยู่ที่ความจริงที่ว่าแต่ละเอนไซม์จะแยกพันธะเปปไทด์ที่เกิดจากกรดอะมิโนบางชนิดด้วยความเร็วสูงสุด โปรตีเอสที่ไฮโดรไลซ์พันธะเปปไทด์ภายในโมเลกุลโปรตีนอยู่ในกลุ่มของเอนโดเปปไทเดส เอนไซม์ที่อยู่ในกลุ่มของเอ็กโซเพปทิเดสไฮโดรไลซ์พันธะเปปไทด์ที่เกิดจากกรดอะมิโนเทอร์มินัล ภายใต้อิทธิพลของโปรตีเอสในทางเดินอาหารทั้งหมด โปรตีนในอาหารจะแตกตัวเป็นกรดอะมิโนแต่ละตัว ซึ่งจะเข้าสู่เซลล์เนื้อเยื่อ

การก่อตัวและบทบาทของกรดไฮโดรคลอริก

หลัก ฟังก์ชั่นการย่อยอาหารกระเพาะอาหารคือจุดเริ่มต้นของการย่อยโปรตีน มีบทบาทสำคัญในกระบวนการนี้ กรดไฮโดรคลอริก- โปรตีนเข้าสู่กระเพาะอาหารกระตุ้นการหลั่ง ฮิสตามีนและกลุ่มฮอร์โมนโปรตีน - แกสทรินอฟซึ่งในทางกลับกันทำให้เกิดการหลั่งของ HCI และโปรเอ็นไซม์เปปซิโนเจน HCI เกิดขึ้นในเซลล์ข้างขม่อมของต่อมในกระเพาะอาหาร

แหล่งที่มาของ H + คือ H 2 CO 3 ซึ่งก่อตัวในเซลล์ข้างขม่อมของกระเพาะอาหารจาก CO 2 ที่แพร่กระจายจากเลือดและ H 2 O ภายใต้การกระทำของเอนไซม์คาร์บอนิกแอนไฮไดเรส

การแยกตัวของ H 2 CO 3 นำไปสู่การก่อตัวของไบคาร์บอเนตซึ่งถูกปล่อยออกสู่พลาสมาโดยมีส่วนร่วมของโปรตีนพิเศษ ไอออน C1 เข้าสู่รูของกระเพาะอาหารผ่านทางช่องคลอไรด์

ค่า pH ลดลงเหลือ 1.0-2.0

ภายใต้อิทธิพลของ HCl โปรตีนในอาหารที่ไม่ผ่านการทำให้เสียสภาพจะเกิดขึ้น การรักษาความร้อนซึ่งเพิ่มการเข้าถึงพันธะเปปไทด์กับโปรตีเอส เอชซีแอลก็มี ผลฆ่าเชื้อแบคทีเรียและป้องกันไม่ให้แบคทีเรียก่อโรคเข้าสู่ลำไส้ นอกจากนี้กรดไฮโดรคลอริกยังกระตุ้นเปปซิโนเจนและสร้าง pH ที่เหมาะสมที่สุดสำหรับการทำงานของเปปซิน

Pepsinogen เป็นโปรตีนที่ประกอบด้วยสายพอลิเปปไทด์สายเดียว ภายใต้อิทธิพลของ HCl จะถูกแปลงเป็นเปปซินที่ใช้งานอยู่ ในระหว่างกระบวนการกระตุ้นซึ่งเป็นผลมาจากการย่อยโปรตีนบางส่วน กรดอะมิโนที่ตกค้างจะถูกแยกออกจากปลาย N ของโมเลกุลเปปซิโนเจนซึ่งมีกรดอะมิโนที่มีประจุบวกเกือบทั้งหมดอยู่ ในเปปซิโนเจน ดังนั้นกรดอะมิโนที่มีประจุลบจึงมีความโดดเด่นในเปปซินที่ออกฤทธิ์ ซึ่งเกี่ยวข้องกับการจัดเรียงโครงสร้างของโมเลกุลและการก่อตัวของศูนย์กลางที่ใช้งานอยู่ โมเลกุลเปปซินที่ทำงานอยู่จะเกิดขึ้นภายใต้อิทธิพลของ HCl กระตุ้นโมเลกุลเปปซิโนเจนที่เหลืออย่างรวดเร็ว (การเร่งปฏิกิริยาอัตโนมัติ) Pepsin ทำการไฮโดรไลซ์พันธะเปปไทด์ในโปรตีนที่เกิดขึ้นเป็นหลัก กรดอะมิโนอะโรมาติก(ฟีนิลอะลานีน, ทริปโตเฟน, ไทโรซีน) Pepsin เป็น endopeptidase ดังนั้นจากการกระทำของมันจึงมีการสร้างเปปไทด์ที่สั้นกว่าในกระเพาะอาหาร แต่ไม่ใช่กรดอะมิโนอิสระ

ในเด็ก วัยเด็กมีเอนไซม์อยู่ในกระเพาะอาหาร เรนนิน(chymosin) ซึ่งทำให้นมจับตัวเป็นก้อน ไม่มีเรนนินในกระเพาะอาหารของผู้ใหญ่ แต่นมจะจับตัวเป็นก้อนภายใต้อิทธิพลของ HCl และเปปซิน

โปรตีเอสอีกอัน - กระเพาะอาหารเอนไซม์ทั้ง 3 ชนิด (เปปซิน เรนนิน และแกสตริกซิน) มีโครงสร้างหลักคล้ายกัน

กรดอะมิโนคีโตเจนิกและไกลโคเจนิก ปฏิกิริยาแอนาเพลโรติก การสังเคราะห์กรดอะมิโนจำเป็น (ตัวอย่าง)

แคแทบอลิซึมของอะมิโนจะลดลงจนเกิดการก่อตัว ไพรูเวต, อะเซทิล-CoA, α -คีโตกลูตาเรต, ซัคซินิล-โคเอ, ฟูมาเรต, ออกซาโลอะซีเตต ไกลโคเจนิก กรดอะมิโน- ถูกแปลงเป็นผลิตภัณฑ์ไพรูเวตและผลิตภัณฑ์ขั้นกลางของวงจร TCA และเกิดเป็นออกซาโลอะซิเตตในที่สุด สามารถใช้ในกระบวนการสร้างกลูโคโนเจเนซิสได้

คีโตเจนิกกรดอะมิโนในกระบวนการแคแทบอลิซึมจะถูกแปลงเป็นอะซิโตอะซิเตต (Lys, Leu) หรือ acetyl-CoA (Leu) และสามารถนำมาใช้ในการสังเคราะห์คีโตนบอดีได้

ไกลโคคีโตเจนิกกรดอะมิโนใช้ทั้งในการสังเคราะห์กลูโคสและสำหรับการสังเคราะห์คีโตนเนื่องจากในกระบวนการของแคแทบอลิซึมจะมีการสร้างผลิตภัณฑ์สองชนิด - สารบางอย่างของวงจรซิเตรตและอะซิโตอะซิเตต (Tri, Fen, Tyr) หรือ acetyl-CoA (อิล).

ปฏิกิริยาอะแนเพลอโรติก - มีการใช้กรดอะมิโนที่ปราศจากไนโตรเจนเพื่อเติมเต็มปริมาณของสารเมตาบอไลต์ เส้นทางทั่วไปแคแทบอลิซึมซึ่งใช้ในการสังเคราะห์สารออกฤทธิ์ทางชีวภาพ

เอนไซม์ไพรูเวตคาร์บอกซิเลส (โคเอ็นไซม์ - ไบโอติน) ซึ่งกระตุ้นปฏิกิริยานี้พบได้ในตับและกล้ามเนื้อ

2. กรดอะมิโน → กลูตาเมต → α-Ketoglutarate

ภายใต้อิทธิพลของกลูตาเมตดีไฮโดรจีเนสหรืออะมิโนทรานสเฟอเรส

3.

Propionyl-CoA และ succinyl-CoA ยังสามารถเกิดขึ้นได้ในระหว่างการสลายที่สูงขึ้น กรดไขมันโดยมีอะตอมคาร์บอนเป็นจำนวนคี่

4. กรดอะมิโน → ฟูมาเรต

5. กรดอะมิโน → ออกซาโลอะซิเตต

ปฏิกิริยา 2, 3 เกิดขึ้นในเนื้อเยื่อทั้งหมด (ยกเว้นตับและกล้ามเนื้อ) โดยที่ไม่มีไพรูเวตคาร์บอกซิเลส

ปกเกล้าเจ้าอยู่หัว การสังเคราะห์ทางชีวภาพของกรดอะมิโนจำเป็น

ในร่างกายมนุษย์ การสังเคราะห์กรดอะมิโนที่ไม่จำเป็น 8 ชนิดเป็นไปได้: Ala, Asp, Asn, Ser, Gly, Glu, Gln, Pro โครงกระดูกคาร์บอนของกรดอะมิโนเหล่านี้เกิดจากกลูโคส หมู่ α-อะมิโนถูกใส่เข้าไปในกรด α-คีโต ที่สอดคล้องกันอันเป็นผลมาจากปฏิกิริยาการปนเปื้อน ผู้บริจาคสากล α -กลุ่มอะมิโนทำหน้าที่เป็นกลูตาเมต

กรดอะมิโนถูกสังเคราะห์โดยการทรานอะมิเนชันของกรด α-keto ที่เกิดจากกลูโคส

กลูตาเมตยังเกิดขึ้นระหว่างการลดอะมิเนชันของα-ketoglutarate โดยกลูตาเมตดีไฮโดรจีเนส

การปนเปื้อน: แผนกระบวนการ เอนไซม์ ไบโอโรล ไบโอโรลของอะลาเลตและแอสแซท และความสำคัญทางคลินิกของการพิจารณาในซีรั่มเลือด

ทรานส์อะมิเนชันคือปฏิกิริยาของการถ่ายโอนหมู่ α-อะมิโนจากกรดอะมิโนไปเป็นกรด α-คีโต ส่งผลให้เกิดกรดคีโตใหม่และกรดอะมิโนใหม่ กระบวนการปนเปื้อนสามารถย้อนกลับได้ง่าย

ปฏิกิริยาจะถูกเร่งโดยเอนไซม์อะมิโนทรานสเฟอเรสซึ่งมีโคเอ็นไซม์คือไพริดอกซัลฟอสเฟต (PP)

อะมิโนทรานสเฟอเรสพบได้ทั้งในไซโตพลาสซึมและในไมโตคอนเดรียของเซลล์ยูคาริโอต พบอะมิโนทรานสเฟอเรสมากกว่า 10 ชนิดซึ่งมีความจำเพาะของสารตั้งต้นต่างกันในเซลล์ของมนุษย์ กรดอะมิโนเกือบทั้งหมดสามารถเกิดปฏิกิริยาทรานส์อะมิเนชันได้ ยกเว้นไลซีน ธรีโอนีน และโพรลีน

• ในระยะแรก หมู่อะมิโนจากสารตั้งต้นแรกหรือที่เรียกว่า จะถูกเติมลงในไพริดอกซัลฟอสเฟตในศูนย์กลางที่ทำงานอยู่ของเอนไซม์โดยใช้พันธะอัลไดมีน คอมเพล็กซ์เอนไซม์ - ไพริดอกซามีนฟอสเฟตและกรดคีโตเกิดขึ้น - ผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาแรก กระบวนการนี้เกี่ยวข้องกับการก่อตัวขั้นกลางของฐานชิฟฟ์ 2 ฐาน
• ในระยะที่สอง คอมเพล็กซ์เอนไซม์-ไพริดอกซามีน ฟอสเฟตจะรวมกับกรดคีโต และถ่ายโอนหมู่อะมิโนไปยังกรดคีโตผ่านการสร้างฐานกลางของ 2 ชิฟฟ์เบส เป็นผลให้เอนไซม์กลับคืนสู่รูปแบบดั้งเดิมและเกิดกรดอะมิโนใหม่ซึ่งเป็นผลิตภัณฑ์ที่สองของปฏิกิริยา หากกลุ่มอัลดีไฮด์ของไพริดอกซัลฟอสเฟตไม่ได้ถูกครอบครองโดยกลุ่มอะมิโนของสารตั้งต้น มันจะสร้างฐานชิฟฟ์โดยมีกลุ่ม ε-อะมิโนของอนุมูลไลซีนในบริเวณที่ทำงานของเอนไซม์

บ่อยครั้งที่ปฏิกิริยาการปนเปื้อนเกี่ยวข้องกับกรดอะมิโนซึ่งมีเนื้อหาในเนื้อเยื่อสูงกว่าชนิดอื่นอย่างมีนัยสำคัญ - กลูตาเมต, อะลานีน, แอสพาเทตและกรดคีโตที่เกี่ยวข้อง - α -คีโตกลูตาเรต ไพรูเวต และออกซาโลอะซิเตตผู้บริจาคกลุ่มอะมิโนหลักคือกลูตาเมต

เอนไซม์ที่มีมากที่สุดในเนื้อเยื่อของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมส่วนใหญ่ ได้แก่: ALT (AlAT) เร่งปฏิกิริยาปฏิกิริยาทรานส์อะมิเนชันระหว่างอะลานีนและ α-คีโตกลูตาเรต เอนไซม์นี้มีการแปลเป็นภาษาท้องถิ่นในไซโตโซลของเซลล์ของอวัยวะต่างๆ แต่พบปริมาณมากที่สุดในเซลล์ของตับและกล้ามเนื้อหัวใจ ACT (AST) กระตุ้นปฏิกิริยาการปนเปื้อนระหว่างอะเอพาร์เทตและα-คีโตกลูตาเรต ออกซาโลอะซิเตตและกลูตาเมตเกิดขึ้น ปริมาณมากที่สุดพบได้ในเซลล์ของกล้ามเนื้อหัวใจและตับ ความจำเพาะของอวัยวะของเอนไซม์เหล่านี้

โดยปกติกิจกรรมของเอนไซม์เหล่านี้ในเลือดจะอยู่ที่ 5-40 U/l เมื่อเซลล์ของอวัยวะที่เกี่ยวข้องได้รับความเสียหาย เอนไซม์จะถูกปล่อยเข้าสู่กระแสเลือด ซึ่งกิจกรรมของพวกมันจะเพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็ว เนื่องจาก AST และ ALT ออกฤทธิ์มากที่สุดในเซลล์ของตับ หัวใจ และ กล้ามเนื้อโครงร่างใช้ในการวินิจฉัยโรคของอวัยวะเหล่านี้ ในเซลล์กล้ามเนื้อหัวใจ ปริมาณ AST เกินปริมาณ ALT อย่างมีนัยสำคัญ และในตับจะตรงกันข้าม ดังนั้นการวัดกิจกรรมของเอนไซม์ทั้งสองในซีรั่มในเลือดพร้อมกันจึงเป็นข้อมูลที่เป็นประโยชน์อย่างยิ่ง อัตราส่วนของกิจกรรม AST/ALT เรียกว่า "สัมประสิทธิ์เดอริติส"โดยปกติค่าสัมประสิทธิ์นี้คือ 1.33 ± 0.42 ในระหว่างกล้ามเนื้อหัวใจตายกิจกรรมของ AST ในเลือดจะเพิ่มขึ้น 8-10 เท่าและ ALT - 2.0 เท่า

ด้วยโรคตับอักเสบกิจกรรมของ ALT ในซีรั่มในเลือดจะเพิ่มขึ้น ∼ 8-10 เท่าและ AST - 2-4 เท่า

การสังเคราะห์เมลานิน

ประเภทของเมลานิน

ปฏิกิริยาการกระตุ้นเมไทโอนีน

รูปแบบที่ออกฤทธิ์ของเมไทโอนีนคือ S-adenosylmethionine (SAM) ซึ่งเป็นรูปแบบซัลโฟเนียมของกรดอะมิโนที่เกิดจากการเติมเมไทโอนีนลงในโมเลกุลอะดีโนซีน อะดีโนซีนเกิดจากการไฮโดรไลซิสของ ATP

ปฏิกิริยานี้ถูกเร่งโดยเอนไซม์ methionine adenosyltransferase ซึ่งมีอยู่ในเซลล์ทุกประเภท โครงสร้าง (-S + -CH 3) ใน SAM เป็นกลุ่มที่ไม่เสถียรที่กำหนด กิจกรรมสูงกลุ่มเมทิล (เพราะฉะนั้นคำว่า "แอคทีฟเมไทโอนีน") ปฏิกิริยานี้มีลักษณะเฉพาะในระบบทางชีววิทยา เนื่องจากดูเหมือนว่าจะเป็นปฏิกิริยาเดียวที่ทราบกันดีว่าปล่อย ATP ที่ตกค้างของฟอสเฟตทั้งสามออกมา ความแตกแยกของกลุ่มเมทิลจาก SAM และการถ่ายโอนไปยังสารประกอบตัวรับจะถูกเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์เมทิลทรานสเฟอเรส SAM จะถูกแปลงเป็น S-adenosylhomocysteine ​​(SAT) ในระหว่างปฏิกิริยา

การสังเคราะห์ครีเอทีน

Creatine จำเป็นสำหรับการสร้างสารประกอบพลังงานสูงในกล้ามเนื้อ - creatine ฟอสเฟต การสังเคราะห์ครีเอทีนเกิดขึ้นใน 2 ขั้นตอนโดยการมีส่วนร่วมของกรดอะมิโน 3 ชนิด ได้แก่ อาร์จินีน ไกลซีน และเมไทโอนีน ในไต guanidine acetate เกิดขึ้นจากการกระทำของ glycine amidinotransferase จากนั้นจึงขนส่งกัวนิดีนอะซิเตต ไปที่ตับโดยที่ปฏิกิริยาเมทิลเลชั่นเกิดขึ้น

ปฏิกิริยาทรานส์เมทิลเลชั่นยังใช้สำหรับ:

• การสังเคราะห์อะดรีนาลีนจาก norepinephrine
• การสังเคราะห์แอนซีรีนจากไอโอดีน
• เมทิลเลชั่น ฐานไนโตรเจนในนิวคลีโอไทด์ ฯลฯ
• การยับยั้งการทำงานของสารเมตาโบไลต์ (ฮอร์โมน สารไกล่เกลี่ย ฯลฯ) และการทำให้สารประกอบแปลกปลอมเป็นกลาง รวมถึงยาด้วย

การยับยั้งการทำงานของเอมีนทางชีวภาพก็เกิดขึ้นเช่นกัน:

เมทิลเลชั่นโดยมีส่วนร่วมของ SAM ภายใต้การกระทำของเมทิลทรานสเฟอเรส ด้วยวิธีนี้ เอมีนชีวภาพต่างๆ จึงสามารถปิดการใช้งานได้ แต่ส่วนใหญ่มักจะปิดการใช้งานแกสตามีนและอะดรีนาลีน ดังนั้นการยับยั้งอะดรีนาลีนจึงเกิดขึ้นโดยเมทิลเลชั่นของกลุ่มไฮดรอกซิลในตำแหน่งออร์โธ

ความเป็นพิษของแอมโมเนีย การก่อตัวและความหายนะของมัน

แคแทบอลิซึมของกรดอะมิโนในเนื้อเยื่อเกิดขึ้นอย่างต่อเนื่องในอัตรา ∼100 กรัม/วัน ในกรณีนี้ เป็นผลมาจากการปนเปื้อนของกรดอะมิโน จำนวนมากแอมโมเนีย ปริมาณที่น้อยลงอย่างมากเกิดขึ้นระหว่างการกำจัดเอมีนและนิวคลีโอไทด์ทางชีวภาพ แอมโมเนียส่วนหนึ่งเกิดขึ้นในลำไส้อันเป็นผลมาจากการกระทำของแบคทีเรียต่อโปรตีนในอาหาร (โปรตีนที่เน่าเปื่อยในลำไส้) และเข้าสู่กระแสเลือด หลอดเลือดดำพอร์ทัล- ความเข้มข้นของแอมโมเนียในเลือดของหลอดเลือดดำพอร์ทัลสูงกว่าในอย่างมีนัยสำคัญ การไหลเวียนของเลือดทั่วไป- แอมโมเนียจำนวนมากยังคงอยู่ในตับซึ่งจะช่วยรักษาไว้ เนื้อหาต่ำมันอยู่ในเลือดของเขา ความเข้มข้นของแอมโมเนียในเลือดปกติจะไม่เกิน 0.4-0.7 มก./ลิตร (หรือ 25-40 ไมโครโมล/ลิตร)

แอมโมเนียเป็นสารประกอบที่เป็นพิษ ความเข้มข้นที่เพิ่มขึ้นเล็กน้อยก็ส่งผลเสียต่อร่างกายและต่อระบบประสาทส่วนกลางเป็นหลัก ดังนั้นการเพิ่มความเข้มข้นของแอมโมเนียในสมองเป็น 0.6 มิลลิโมลทำให้เกิดอาการชัก อาการของภาวะแอมโมเนียในเลือดสูง ได้แก่ อาการสั่น พูดไม่ชัด คลื่นไส้ อาเจียน เวียนศีรษะ ชัก และหมดสติ ในกรณีที่รุนแรงอาการโคม่าจะเกิดขึ้น ร้ายแรง- กลไก พิษแอมโมเนียในสมองและร่างกายโดยรวมมีความเกี่ยวข้องอย่างเห็นได้ชัดกับผลกระทบต่อระบบการทำงานต่างๆ

• แอมโมเนียแทรกซึมผ่านเยื่อหุ้มเซลล์เข้าไปในเซลล์ได้อย่างง่ายดาย และในไมโตคอนเดรียจะเปลี่ยนปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดยกลูตาเมต ดีไฮโดรจีเนส ไปสู่การก่อตัวของกลูตาเมต:

α-คีโตกลูตาเรต + NADH + H + + NH 3 → กลูตาเมต + NAD +

การลดลงของความเข้มข้นของα-ketoglutarate ทำให้เกิด:

·การยับยั้งการเผาผลาญของกรดอะมิโน (ปฏิกิริยาการปนเปื้อน) และผลที่ตามมาคือการสังเคราะห์สารสื่อประสาทจากพวกมัน (อะซิติลโคลีน, โดปามีน ฯลฯ );

· ภาวะ hypoenergetic อันเป็นผลมาจากการลดลงของอัตราของวงจร TCA

ความไม่เพียงพอของα-ketoglutarate ส่งผลให้ความเข้มข้นของสารเมตาบอไลต์ของวงจร TCA ลดลงซึ่งทำให้เกิดการเร่งปฏิกิริยาของการสังเคราะห์ oxaloacetate จากไพรูเวตพร้อมกับการบริโภค CO 2 อย่างเข้มข้น การผลิตและการบริโภคก๊าซคาร์บอนไดออกไซด์ที่เพิ่มขึ้นในช่วงภาวะแอมโมเนียในเลือดสูงเป็นลักษณะเฉพาะของเซลล์สมอง ความเข้มข้นของแอมโมเนียในเลือดที่เพิ่มขึ้นจะทำให้ค่า pH เปลี่ยนไปเป็นด่าง (ทำให้เกิดภาวะด่าง) ในทางกลับกันสิ่งนี้จะเพิ่มความสัมพันธ์ของฮีโมโกลบินกับออกซิเจนซึ่งนำไปสู่ภาวะขาดออกซิเจนของเนื้อเยื่อการสะสมของ CO 2 และภาวะ hypoenergetic ซึ่งส่งผลต่อสมองเป็นหลัก ความเข้มข้นสูงแอมโมเนียกระตุ้นการสังเคราะห์กลูตามีนจากกลูตาเมตใน เนื้อเยื่อประสาท(ด้วยการมีส่วนร่วมของกลูตามีนสังเคราะห์):

กลูตาเมต + NH 3 + ATP → กลูตามีน + ADP + H 3 P0 4.

· การสะสมของกลูตามีนในเซลล์ neuroglial ส่งผลให้แรงดันออสโมติกเพิ่มขึ้น การบวมของแอสโตรไซต์และความเข้มข้นสูงอาจทำให้สมองบวมได้ กรด y-aminobutyric(GABA) ซึ่งเป็นสารสื่อประสาทชนิดยับยั้งหลัก เนื่องจากขาด GABA และผู้ไกล่เกลี่ยอื่น ๆ การนำกระแสประสาทจะหยุดชะงักและเกิดอาการชัก ไอออน NH 4 + ไม่สามารถทะลุผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ไซโตพลาสซึมและไมโตคอนเดรียได้ แอมโมเนียมไอออนที่มากเกินไปในเลือดสามารถขัดขวางการขนส่งเมมเบรนของไอออนบวก Na + และ K + โมโนวาเลนท์ซึ่งแข่งขันกับพวกมันเพื่อหาช่องไอออนซึ่งส่งผลต่อการนำกระแสประสาทด้วย

มีกระบวนการทำลายกรดอะมิโนที่มีความเข้มข้นสูงในเนื้อเยื่อเป็นอย่างมาก ระดับต่ำแอมโมเนียในเลือดบ่งชี้ว่าแอมโมเนียจับกับเซลล์อย่างแข็งขันเพื่อสร้างสารประกอบที่ไม่เป็นพิษซึ่งถูกขับออกจากร่างกายทางปัสสาวะ ปฏิกิริยาเหล่านี้ถือได้ว่าเป็นปฏิกิริยาการทำให้แอมโมเนียเป็นกลาง พบปฏิกิริยาดังกล่าวหลายประเภทในเนื้อเยื่อและอวัยวะต่างๆ ปฏิกิริยาหลักของการจับกับแอมโมเนียซึ่งเกิดขึ้นในเนื้อเยื่อทั้งหมดของร่างกายคือ 1.) การสังเคราะห์กลูตามีนภายใต้การกระทำของกลูตามีนซินเทเตส:

กลูตามีนซินเทเตสถูกแปลเป็นภาษาท้องถิ่นในไมโตคอนเดรียของเซลล์ เพื่อให้เอนไซม์ทำงานได้ จำเป็นต้องมีโคแฟคเตอร์ - Mg 2+ ไอออน กลูตามีนซินเทเตสเป็นหนึ่งในเอนไซม์ควบคุมหลักของการเผาผลาญกรดอะมิโนและถูกยับยั้งโดยอัลโลสเตอร์โดย AMP, กลูโคส-6-ฟอสเฟต เช่นเดียวกับ Gly, Ala และ His

ในเซลล์ลำไส้ภายใต้การกระทำของเอนไซม์กลูตามิเนสการปลดปล่อยอะไมด์ไนโตรเจนแบบไฮโดรไลติกจะเกิดขึ้นในรูปของแอมโมเนีย:

กลูตาเมตที่เกิดขึ้นในปฏิกิริยาผ่านการปนเปื้อนด้วยไพรูเวต กลุ่ม oc-amino ของกรดกลูตามิกถูกถ่ายโอนไปยังอะลานีน:

กลูตามีนเป็นผู้บริจาคหลักของไนโตรเจนในร่างกายเอไมด์ไนโตรเจนของกลูตามีนใช้สำหรับการสังเคราะห์นิวคลีโอไทด์ของพิวรีนและไพริมิดีน แอสพาราจีน น้ำตาลอะมิโน และสารประกอบอื่น ๆ

วิธีการตรวจวัดยูเรียในซีรั่มในเลือด

ใน ของเหลวทางชีวภาพ M. ถูกกำหนดโดยใช้วิธี gasometric วิธีโฟโตเมตริกโดยตรงโดยอาศัยปฏิกิริยาของ M. ด้วย สารต่างๆด้วยการก่อตัวของผลิตภัณฑ์สีในปริมาณที่เท่ากันตลอดจนวิธีการของเอนไซม์โดยใช้เอนไซม์ยูรีเอสเป็นหลัก วิธีการแก๊สเมตริกซ์ขึ้นอยู่กับการเกิดออกซิเดชันของ M. โดยมีโซเดียมไฮโปโบรไมต์อยู่ภายใน สภาพแวดล้อมที่เป็นด่าง NH 2 -СО-NH 2 + 3NaBrO → N 2 + CO 2 + 3NaBr + 2H 2 O ปริมาตรของก๊าซไนโตรเจนวัดโดยใช้อุปกรณ์พิเศษซึ่งส่วนใหญ่มักเป็นอุปกรณ์ Borodin อย่างไรก็ตามวิธีนี้มีความจำเพาะและความแม่นยำต่ำ วิธีการวัดแสงที่ใช้กันมากที่สุดคือวิธีการที่ใช้ปฏิกิริยาของโลหะกับไดอะซิทิลโมโนไซม์ (ปฏิกิริยาเฟรอน)

ในการตรวจสอบยูเรียในเลือดและปัสสาวะจะใช้วิธีการแบบครบวงจรโดยอาศัยปฏิกิริยาของยูเรียกับ diacetyl monooxime เมื่อมีไทโอเซมิคาร์บาไซด์และเกลือของเหล็กอยู่ สภาพแวดล้อมที่เป็นกรด- วิธีการแบบครบวงจรอีกวิธีหนึ่งในการพิจารณา M. คือวิธียูรีเอส: NH 2 -CO-NH 2 → ยูรีเอส NH 3 +CO 2 แอมโมเนียที่ปล่อยออกมาจะเกิดเป็นอินโดฟีนอลซึ่งมีสีฟ้า พร้อมด้วยโซเดียมไฮโปคลอไรต์และฟีนอล ความเข้มของสีเป็นสัดส่วนกับเนื้อหา M ในตัวอย่างทดสอบ ปฏิกิริยายูรีเอสมีความเฉพาะเจาะจงสูง โดยนำตัวอย่างไปทดสอบเพียง 20 ตัวอย่าง มลซีรั่มในเลือดเจือจางในอัตราส่วน 1:9 ด้วยสารละลาย NaCI (0.154 โมลาร์) บางครั้งใช้โซเดียมซาลิไซเลตแทนฟีนอล เซรั่มเลือดเจือจางดังนี้: ถึง 10 มลเซรั่มเลือดเพิ่ม 0.1 มลน้ำหรือ NaCl (0.154 M) ปฏิกิริยาของเอนไซม์ในทั้งสองกรณีเกิดขึ้นที่ 37° เป็นเวลา 15 และ 3-3 1/2 นาทีตามลำดับ

อนุพันธ์ของ M. ในโมเลกุลที่อะตอมไฮโดรเจนถูกแทนที่ด้วยอนุมูลของกรดเรียกว่ายูไรด์ ยูไรด์จำนวนมากและอนุพันธ์ทดแทนฮาโลเจนบางส่วนถูกนำมาใช้ในทางการแพทย์เช่น ยา- ยูไรด์รวมถึง ตัวอย่างเช่น เกลือของกรดบาร์บิทูริก (มาโลนิลยูเรีย), อัลลอกซาน (มีซอกซาลิลยูเรีย); เฮเทอโรไซคลิกยูไรด์คือกรดยูริก .

โครงการทั่วไปของการสลายตัวของ HEME บิลิรูบิน “ทางตรง” และ “ทางอ้อม” นัยสำคัญทางคลินิกของคำจำกัดความ

Heme (ฮีมออกซิเจน) - บิลิเวอร์ดิน (บิลิเวอร์ดินรีดักเตส) - บิลิรูบิน (UDP-glucuranyltransferase) - บิลิรูบินโมโนกลูคูโรไนด์ (UD-glucuronyltransferase) - บิลิรูบิน diglucuronide

ใน อยู่ในสภาพดีความเข้มข้น บิลิรูบินทั้งหมดในพลาสมาคือ 0.3-1 มก./ดล. (1.7-17 ไมโครโมล/ลิตร) 75% ของปริมาณบิลิรูบินทั้งหมดอยู่ในรูปแบบที่ไม่เชื่อมต่อกัน (บิลิรูบินทางอ้อม) ในคลินิก บิลิรูบินคอนจูเกตเรียกว่าบิลิรูบินโดยตรง เนื่องจากละลายน้ำได้และสามารถทำปฏิกิริยากับไดอะโซรีเอเจนต์ได้อย่างรวดเร็วจนเกิดเป็นสารประกอบ สีชมพูเป็นปฏิกิริยาโดยตรงของแวน เดอร์ เบิร์ก บิลิรูบินที่ไม่ถูกคอนจูเกตนั้นไม่ชอบน้ำ ดังนั้นจึงพบได้ในพลาสมาของเลือดที่เกิดภาวะเชิงซ้อนกับอัลบูมิน และไม่ทำปฏิกิริยากับไดอะโซรีเอเจนต์จนกว่าจะเติมตัวทำละลายอินทรีย์ เช่น เอทานอล ซึ่งจะทำให้อัลบูมินตกตะกอน อิลิรูบินที่ไม่ถูกคอนจูเกตซึ่งทำปฏิกิริยากับสีย้อมเอโซหลังจากการตกตะกอนของโปรตีนเท่านั้น เรียกว่า บิลิรูบินทางอ้อม

ในผู้ป่วยที่มีพยาธิสภาพของเซลล์ตับพร้อมกับความเข้มข้นของบิลิรูบินคอนจูเกตที่เพิ่มขึ้นเป็นเวลานานพบบิลิรูบินในพลาสมารูปแบบที่สามในเลือดซึ่งบิลิรูบินนั้นจับกับโควาเลนต์กับอัลบูมินจึงไม่สามารถแยกออกได้ ตามปกติ- ในบางกรณี ปริมาณบิลิรูบินในเลือดอาจอยู่ในรูปแบบนี้ได้มากถึง 90%

วิธีการตรวจหาฮีโมโกลบิน ฮีม: ทางกายภาพ (การวิเคราะห์สเปกตรัมของฮีโมโกลบินและอนุพันธ์ของมัน); ทางกายภาพและเคมี (การได้รับผลึกของเฮมินไฮเดรต)

การวิเคราะห์สเปกตรัมเฮโมโกลบินและอนุพันธ์ของมัน การใช้วิธีสเปกโตรกราฟีเมื่อตรวจสอบสารละลายของออกซีฮีโมโกลบินเผยให้เห็นแถบการดูดซึมแบบเป็นระบบสองแถบในส่วนสีเหลืองเขียวของสเปกตรัมระหว่างเส้น Fraunhofer เส้น D และ E; ฮีโมโกลบินที่ลดลงจะมีแถบกว้างเพียงแถบเดียวในส่วนเดียวกันของสเปกตรัม ความแตกต่างในการดูดซับรังสีโดยเฮโมโกลบินและออกซีเฮโมโกลบินทำหน้าที่เป็นพื้นฐานสำหรับวิธีการศึกษาระดับความอิ่มตัวของออกซิเจนในเลือด - ออกซิเจน

คาร์โบฮีโมโกลบินนั้นใกล้เคียงกับสเปกตรัมของออกซีฮีโมโกลบิน แต่เมื่อเติมสารรีดิวซ์ลงไป คาร์โบฮีโมโกลบินจะปรากฏแถบการดูดซึมสองแถบ สเปกตรัมของเมทฮีโมโกลบินมีลักษณะเฉพาะคือแถบดูดกลืนแคบแถบหนึ่งทางด้านซ้ายที่ขอบของส่วนสีแดงและสีเหลืองของสเปกตรัม แถบแคบที่สองที่ขอบของโซนสีเหลืองและสีเขียว และสุดท้ายคือหนึ่งในสาม แถบกว้างในส่วนสีเขียวของสเปกตรัม

ผลึกของเฮมินหรือเฮมาตินไฮโดรคลอไรด์ พื้นผิวของรอยเปื้อนจะถูกขูดลงบนกระจกสไลด์และบดเมล็ดข้าวหลายเมล็ด เพิ่มธัญพืช 1-2 เม็ดลงไป เกลือแกงและน้ำส้มสายชูเย็นๆ 2-3 หยด ปิดฝาทุกอย่างด้วยแผ่นปิดและให้ความร้อนอย่างระมัดระวังโดยไม่ต้องนำไปต้ม การมีอยู่ของเลือดได้รับการพิสูจน์โดยการปรากฏตัวของไมโครคริสตัลสีน้ำตาลเหลืองในรูปของเม็ดขนมเปียกปูน หากผลึกมีรูปแบบไม่ดี ก็จะมีลักษณะคล้ายเมล็ดป่าน การได้รับผลึกเฮมินเป็นการพิสูจน์ว่ามีเลือดอยู่ในวัตถุทดสอบอย่างแน่นอน ผลลัพธ์เชิงลบตัวอย่างไม่สำคัญ ไขมันและสนิมทำให้ยากต่อการได้รับผลึกเฮมิน

ชนิดที่เกิดปฏิกิริยาของออกซิเจน: ซุปเปอร์ออกไซด์ แอนไอออน, ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์, ไฮโดรไซล์เรดิคอล, เปอร์รอกซิไนไตรต์ การก่อตัว สาเหตุของความเป็นพิษ บทบาททางสรีรวิทยาของ ROS

ใน CPE ประมาณ 90% ของ O2 ที่เข้าสู่เซลล์จะถูกดูดซับ O 2 ส่วนที่เหลือจะนำไปใช้ใน ORP อื่นๆ เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับ ORR ที่ใช้ O2 แบ่งออกเป็น 2 กลุ่ม: ออกซิเดสและออกซิเดส

ออกซิเดสใช้ออกซิเจนโมเลกุลเป็นตัวรับอิเล็กตรอนเท่านั้น โดยลดลงเหลือ H 2 O หรือ H 2 O 2

ออกซิเดสประกอบด้วยอะตอมออกซิเจนหนึ่ง (monooxygenase) หรือสอง (dioxygenase) ในผลิตภัณฑ์ปฏิกิริยาที่เกิดขึ้น

แม้ว่าปฏิกิริยาเหล่านี้ไม่ได้มาพร้อมกับการสังเคราะห์ ATP แต่ก็จำเป็นสำหรับหลาย ๆ คน ปฏิกิริยาเฉพาะในการเผาผลาญกรดอะมิโน) การสังเคราะห์ กรดน้ำดีและสเตียรอยด์) ในปฏิกิริยาการทำให้สารแปลกปลอมในตับเป็นกลาง

ในปฏิกิริยาส่วนใหญ่ที่เกี่ยวข้องกับออกซิเจนโมเลกุล การลดลงจะเกิดขึ้นเป็นระยะ โดยมีการถ่ายโอนอิเล็กตรอนหนึ่งตัวในแต่ละขั้นตอน ในระหว่างการถ่ายโอนอิเล็กตรอนเดี่ยว การก่อตัวของความละเอียดสูงระดับกลาง แบบฟอร์มที่ใช้งานอยู่ออกซิเจน

ในสภาวะที่ไม่ตื่นเต้น ออกซิเจนจะไม่เป็นพิษ การศึกษา รูปแบบที่เป็นพิษออกซิเจนเกิดจากลักษณะของโครงสร้างโมเลกุล O 2 ประกอบด้วยอิเล็กตรอน 2 ตัวที่ไม่มีคู่ซึ่งอยู่ในวงโคจรที่ต่างกัน แต่ละวงโคจรสามารถรับอิเล็กตรอนได้อีกหนึ่งตัว

ฟื้นตัวเต็มที่ O 2 เกิดขึ้นจากการเปลี่ยนผ่านหนึ่งอิเล็กตรอน 4 ครั้ง:

ซูเปอร์ออกไซด์ เปอร์ออกไซด์ และไฮดรอกซิลเรดิคัลเป็นสารออกซิไดซ์ที่ออกฤทธิ์ ซึ่งก่อให้เกิดอันตรายร้ายแรงต่อส่วนประกอบโครงสร้างหลายอย่างของเซลล์

ออกซิเจนที่เกิดปฏิกิริยาสามารถดึงอิเล็กตรอนออกจากสารประกอบหลายชนิด ทำให้พวกมันกลายเป็นอนุมูลอิสระใหม่ และทำให้เกิดปฏิกิริยาลูกโซ่ออกซิเดชั่น

ผลการทำลายของอนุมูลอิสระต่อส่วนประกอบของเซลล์ 1 - การทำลายโปรตีน 2 - ความเสียหายของ ER; 3 - การทำลายเยื่อหุ้มนิวเคลียสและความเสียหายของ DNA; 4 - การทำลายเยื่อหุ้มไมโตคอนเดรีย; การแทรกซึมของน้ำและไอออนเข้าไปในเซลล์

การก่อตัวของซูเปอร์ออกไซด์ใน CPE“การรั่วไหล” ของอิเล็กตรอนเข้าสู่ CPE สามารถเกิดขึ้นได้ในระหว่างการถ่ายโอนอิเล็กตรอนโดยมีส่วนร่วมของโคเอ็นไซม์คิว เมื่อรีดักชัน ยูบิควิโนนจะถูกแปลงเป็นประจุลบแบบเซมิควิโนน อนุมูลนี้ทำปฏิกิริยาแบบไม่มีเอนไซม์กับ O2 และเกิดเป็นอนุมูลซูเปอร์ออกไซด์

ออกซิเจนที่เกิดปฏิกิริยาส่วนใหญ่เกิดขึ้นระหว่างการถ่ายโอนอิเล็กตรอนไปยัง CPE โดยหลักแล้วในระหว่างการทำงานของคอมเพล็กซ์ดีไฮโดรจีเนส QH 2 สิ่งนี้เกิดขึ้นจากการถ่ายโอนที่ไม่ใช่เอนไซม์ ("การรั่วไหล") ของอิเล็กตรอนจาก QH 2 ไปยังออกซิเจน (

ในขั้นตอนของการถ่ายโอนอิเล็กตรอนโดยมีส่วนร่วมของไซโตโครมออกซิเดส (เชิงซ้อน IV) "การรั่วไหล" ของอิเล็กตรอนจะไม่เกิดขึ้นเนื่องจากการมีอยู่ในเอนไซม์ของศูนย์แอคทีฟพิเศษที่มี Fe และ Cu และลด O 2 โดยไม่ปล่อยอนุมูลอิสระระดับกลาง

ในเม็ดเลือดขาว phagocytic ในระหว่างกระบวนการ phagocytosis การดูดซึมออกซิเจนและการก่อตัวของอนุมูลอิสระจะเพิ่มขึ้น ชนิดของออกซิเจนที่เกิดปฏิกิริยาเกิดขึ้นจากการกระตุ้นของ NADPH oxidase ซึ่งส่วนใหญ่อยู่ภายนอก พลาสมาเมมเบรนทำให้เกิดสิ่งที่เรียกว่า “การหายใจไม่ออก” ด้วยการก่อตัวของสายพันธุ์ออกซิเจนที่เกิดปฏิกิริยา

การป้องกันร่างกายจากผลกระทบที่เป็นพิษของออกซิเจนชนิดรีแอคทีฟนั้นสัมพันธ์กับการมีอยู่ของเอนไซม์ที่มีความจำเพาะสูงในทุกเซลล์: ซูเปอร์ออกไซด์ดิสมิวเตส, คาตาเลส, กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดส รวมถึงการทำงานของสารต้านอนุมูลอิสระ

การกำจัดสายพันธุ์ออกซิเจนที่เกิดปฏิกิริยา ระบบต้านอนุมูลอิสระด้วยเอนไซม์ (คาตาเลส, ซูเปอร์ออกไซด์ดิสมิวเทส, กลูตาไธโอนเปอร์รอกซิเดส, กลูตาไธโอนรีดักเตส) แผนผังกระบวนการ, BIOROLLE, สถานที่ดำเนินการ

ซูเปอร์ออกไซด์ดิสมิวเตสกระตุ้นปฏิกิริยาการสลายตัวของอนุมูลไอออนซูเปอร์ออกไซด์:
O2.- + O2.- = O2 + H 2O2
ในระหว่างปฏิกิริยาจะเกิดไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ขึ้น จึงสามารถยับยั้ง SOD ได้ ซูเปอร์ออกไซด์ดิสมิวเตส“ทำงาน” คู่กับสเกเลสเสมอ ซึ่งจะสลายไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ให้เป็นสารประกอบที่เป็นกลางอย่างรวดเร็วและมีประสิทธิภาพ

คาตาเลส (เคเอฟ 1.11.1.6)– ฮีโมโปรตีนซึ่งกระตุ้นปฏิกิริยาการวางตัวเป็นกลางของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ที่เกิดขึ้นอันเป็นผลมาจากปฏิกิริยาการสลายของอนุมูลซูเปอร์ออกไซด์:
2H2O2 = 2H2O + O2

กลูตาไธโอนเปอร์ออกไซด์กระตุ้นปฏิกิริยาโดยที่เอนไซม์ลดไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ลงในน้ำ เช่นเดียวกับรีดิวซ์อินทรีย์ไฮโดรเปอร์ออกไซด์ (ROOH) ไปเป็นอนุพันธ์ของไฮดรอกซี และผลที่ได้คือแปลงเป็นไดซัลไฟด์ที่ถูกออกซิไดซ์ในรูปแบบ GS-SG:
2GSH + H2O2 = GS-SG + H2O
2GSH + ROOH = GS-SG + ROH +H2O

กลูตาไธโอนเปอร์ออกซิเดสไม่เพียงแต่ทำให้ H2O2 เป็นกลางเท่านั้น แต่ยังรวมถึงเปอร์รอกซิลของไขมันอินทรีย์ต่างๆ ที่เกิดขึ้นในร่างกายเมื่อเปิดใช้งาน LPO

กลูตาไธโอน รีดักเตส (เคเอฟ 1.8.1.7)– ฟลาโวโปรตีนที่มีกลุ่มเทียม ฟลาวินอะดีนีนไดนิวคลีโอไทด์ ประกอบด้วยหน่วยย่อยที่เหมือนกันสองหน่วย กลูตาไธโอน รีดักเตสกระตุ้นปฏิกิริยารีดักชันกลูตาไธโอนจากรูปแบบออกซิไดซ์ GS-SG และเอนไซม์กลูตาไธโอนซินเทเตสอื่นๆ ทั้งหมดใช้:
2NADPH + GS-SG = 2NADP + 2 GSH

นี่คือเอนไซม์ไซโตซิลิกคลาสสิกของยูคาริโอตทั้งหมด เร่งปฏิกิริยากลูตาไธโอน:
RX + GSH = HX + GS-SG

ขั้นตอนการผันในระบบเพื่อการกำจัดสารพิษ ประเภทของการเชื่อมต่อ (ตัวอย่างปฏิกิริยากับ FAPS, UDFGK)

การผันคำกริยาเป็นระยะที่สองของการทำให้สารเป็นกลาง ในระหว่างนั้นโมเลกุลหรือกลุ่มต้นกำเนิดภายนอกอื่น ๆ จะถูกเพิ่มเข้าไปในกลุ่มการทำงานที่เกิดขึ้นในระยะแรก เพิ่มความสามารถในการชอบน้ำและลดความเป็นพิษของซีโนไบโอติก

1. การมีส่วนร่วมของทรานสเฟอร์เรสในปฏิกิริยาการผันคำกริยา

UDP-กลูโคโรนิลทรานสเฟอเรส Uridine diphosphate (UDP)-glucuronyltransferases ซึ่งส่วนใหญ่อยู่ใน ER จะเติมกรดกลูโคโรนิกที่ตกค้างลงในโมเลกุลของสารที่เกิดขึ้นระหว่างการเกิดออกซิเดชันของไมโครโซม

ใน มุมมองทั่วไป: ROH + UDP-C6H9O6 = RO-C6H9O6 + UDP

ซัลโฟทรานสเฟอเรสไซโตพลาสซึมซัลโฟทรานสเฟอเรสกระตุ้นปฏิกิริยาการผันคำกริยา ในระหว่างนั้นกรดซัลฟิวริกตกค้าง (-SO3H) จาก 3"-ฟอสโฟอะดีโนซีน-5"-ฟอสโฟซัลเฟต (FAPS) จะถูกเติมลงในฟีนอล แอลกอฮอล์ หรือกรดอะมิโน

ปฏิกิริยาทั่วไปคือ: ROH + FAF-SO3H = RO-SO3H + FAF

เอนไซม์ซัลโฟทรานสเฟอเรสและ UDP-กลูโคโรนิลทรานสเฟอเรสเกี่ยวข้องกับการทำให้ซีโนไบโอติกเป็นกลาง การเลิกใช้งานยา และสารประกอบออกฤทธิ์ทางชีวภาพภายนอก

การถ่ายโอนกลูตาไธโอน กลูตาไธโอนทรานสเฟอเรส (GT) ครอบครองตำแหน่งพิเศษในหมู่เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการทำให้เป็นกลางของซีโนไบโอติกและการยับยั้งการทำงานของสารและยาตามปกติ กลูตาไธโอนทรานสเฟอเรสทำงานในเนื้อเยื่อทุกชนิดและมีบทบาทสำคัญในการยับยั้งสารเมตาบอไลต์ของตัวเอง: ฮอร์โมนสเตียรอยด์บางชนิด บิลิรูบิน กรดน้ำดี ในเซลล์ GTs ส่วนใหญ่จะอยู่ในไซโตโซล แต่มีเอนไซม์หลายแบบในนิวเคลียสและไมโตคอนเดรีย .

กลูตาไธโอนเป็น Glu-Cys-Gly tripeptide (กรดกลูตามิกที่ตกค้างติดอยู่กับ cys-teine ​​โดยกลุ่มคาร์บอกซิลของอนุมูล) GT มีความจำเพาะเจาะจงกว้างสำหรับสารตั้งต้น ซึ่งมีจำนวนรวมเกิน 3,000 สาร GTs จับสารที่ไม่ชอบน้ำหลายชนิดและยับยั้งการทำงานของสารเหล่านั้น แต่เฉพาะสารที่มีกลุ่มขั้วเท่านั้นที่ได้รับการดัดแปลงทางเคมีโดยมีส่วนร่วมของกลูกาไธโอน นั่นคือ สารตั้งต้นคือสารที่ในด้านหนึ่งมีศูนย์กลางของอิเล็กโทรฟิลิก (เช่น หมู่ OH) และในทางกลับกัน มีโซนที่ไม่ชอบน้ำ การวางตัวเป็นกลางเช่น การดัดแปลงทางเคมีของซีโนไบโอติกโดยการมีส่วนร่วมของ GT สามารถทำได้สามประการ ในรูปแบบต่างๆ:

โดยการผันสารตั้งต้น R กับกลูตาไธโอน (GSH): R + GSH → GSRH

อันเป็นผลมาจากการทดแทนนิวคลีโอฟิลิก: RX + GSH → GSR + HX

การลดเปอร์ออกไซด์อินทรีย์เป็นแอลกอฮอล์: R-HC-O-OH + 2 GSH → R-HC-OH + GSSG + H2O

ในปฏิกิริยา: UN - กลุ่มไฮโดรเปอร์ออกไซด์, GSSG - กลูตาไธโอนออกซิไดซ์

ระบบการวางตัวเป็นกลางโดยมีส่วนร่วมของ GT และกลูตาไธโอนมีบทบาทพิเศษในการสร้างความต้านทานของร่างกายต่ออิทธิพลที่หลากหลายและเป็นกลไกการป้องกันที่สำคัญที่สุดของเซลล์ ในระหว่างการเปลี่ยนรูปทางชีวภาพของซีโนไบโอติกบางชนิดภายใต้อิทธิพลของ HT จะเกิดไทโอเอสเทอร์ (คอนจูเกต RSG) ซึ่งจะถูกแปลงเป็นเมอร์แคปแทน ซึ่งในจำนวนนี้พบผลิตภัณฑ์ที่เป็นพิษ แต่คอนจูเกต GSH กับซีโนไบโอติกส่วนใหญ่จะมีปฏิกิริยาน้อยกว่าและชอบน้ำมากกว่าสารดั้งเดิม ดังนั้นจึงเป็นพิษน้อยกว่าและง่ายต่อการกำจัดออกจากร่างกาย

GTs ซึ่งมีศูนย์กลางที่ไม่ชอบน้ำ สามารถจับสารประกอบไลโปฟิลิกจำนวนมากแบบไม่ใช่โควาเลนต์ได้ (การวางตัวเป็นกลางทางกายภาพ) ป้องกันการแทรกซึมเข้าไปในชั้นไขมันของเยื่อหุ้มเซลล์และการหยุดชะงักของการทำงานของเซลล์ ดังนั้นบางครั้ง GT จึงถูกเรียกว่าอัลบูมินในเซลล์

GT สามารถจับกับซีโนไบโอติกส์โดยโควาเลนต์ได้ ซึ่งก็คือ อิเล็กโทรไลต์ที่แข็งแกร่ง- การเติมสารดังกล่าวถือเป็นการ "ฆ่าตัวตาย" สำหรับ GT แต่เป็นการเพิ่มเติม กลไกการป้องกันสำหรับเซลล์

อะซิติลทรานสเฟอเรส, เมทิลทรานสเฟอเรส

Acetyltransferases กระตุ้นปฏิกิริยาการผันคำกริยา - การถ่ายโอนสารตกค้างของ acetyl จาก acetyl-CoA ไปยังกลุ่มไนโตรเจน -SO2NH2 เช่นในองค์ประกอบของซัลโฟนาไมด์ เมมเบรนและไซโตพลาสซึมเมทิลทรานสเฟอเรสโดยการมีส่วนร่วมของ SAM methylate กลุ่ม -P = O, -NH2 และ SH ของซีโนไบโอติก

บทบาทของอีพอกไซด์ไฮโดรเลสในการก่อตัวของไดออล

เอนไซม์อื่นๆ บางชนิดก็มีส่วนร่วมในระยะที่สองของการวางตัวเป็นกลาง (ปฏิกิริยาการผันคำกริยา) อีพอกไซด์ไฮโดรเลส (อิพอกไซด์ไฮดราเตส) เติมน้ำให้กับเบนซีน เบนซีนไพรีนอีพอกไซด์ และโพลีไซคลิกไฮโดรคาร์บอนอื่น ๆ ที่เกิดขึ้นในระหว่างระยะแรกของการวางตัวเป็นกลาง และแปลงเป็นไดออล (รูปที่ 12-8) อีพอกไซด์ที่เกิดขึ้นระหว่างการออกซิเดชั่นของไมโครโซมถือเป็นสารก่อมะเร็ง พวกมันมีฤทธิ์ทางเคมีสูงและสามารถมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาอัลคิเลชั่นที่ไม่ใช่เอนไซม์ของ DNA, RNA และโปรตีน การดัดแปลงทางเคมีของโมเลกุลเหล่านี้สามารถนำไปสู่การเสื่อมได้ เซลล์ปกติไปที่เนื้องอก

บทบาทของโปรตีนในโภชนาการ บรรทัดฐาน ความสมดุลของไนโตรเจน อัตราส่วนการสึกหรอ โปรตีนทางสรีรวิทยาขั้นต่ำ โปรตีนไม่เพียงพอ

AA มีไนโตรเจนเกือบ 95% ดังนั้นจึงรักษาสมดุลของไนโตรเจนในร่างกาย ความสมดุลของไนโตรเจน- ความแตกต่างระหว่างปริมาณไนโตรเจนที่นำมาจากอาหารกับปริมาณไนโตรเจนที่ถูกขับออกมา ถ้าปริมาณไนโตรเจนที่จ่ายออกมาเท่ากับปริมาณที่ปล่อยออกมาแล้ว ความสมดุลของไนโตรเจนภาวะนี้เกิดขึ้นในคนที่มีสุขภาพแข็งแรงโดยได้รับสารอาหารตามปกติ ความสมดุลของไนโตรเจนอาจเป็นค่าบวก (มีไนโตรเจนเข้ามามากกว่าที่ถูกขับออกมา) ในเด็กและผู้ป่วย ความสมดุลของไนโตรเจนเชิงลบ (การขับถ่ายของไนโตรเจนมีมากกว่าการบริโภค) สังเกตได้ในช่วงอายุ การอดอาหาร และระหว่าง โรคร้ายแรง- หากรับประทานอาหารที่ไม่มีโปรตีน ความสมดุลของไนโตรเจนจะกลายเป็นลบ ปริมาณโปรตีนขั้นต่ำในอาหารที่จำเป็นต่อการรักษาสมดุลของไนโตรเจนคือ 30-50 กรัม/cyt ซึ่งเป็นปริมาณที่เหมาะสมที่สุดโดยเฉลี่ย การออกกำลังกายคือ 100-120 กรัม/วัน

กรดอะมิโนซึ่งการสังเคราะห์ที่ซับซ้อนและไม่ประหยัดต่อร่างกายจะทำกำไรได้มากกว่าเมื่อได้รับจากอาหารอย่างเห็นได้ชัด กรดอะมิโนดังกล่าวเรียกว่าจำเป็น เหล่านี้รวมถึงฟีนิลอะลานีน, เมไทโอนีน, ทรีโอนีน, ทริปโตเฟน, วาลีน, ไลซีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน

กรดอะมิโนสองตัว - อาร์จินีนและฮิสทิดีนเรียกว่าสามารถทดแทนได้บางส่วน - ไทโรซีนและซิสเทอีนสามารถทดแทนได้ตามเงื่อนไขเนื่องจากการสังเคราะห์ต้องใช้กรดอะมิโนที่จำเป็น ไทโรซีนถูกสังเคราะห์จากฟีนิลอะลานีน และการก่อตัวของซิสเทอีนนั้นต้องใช้อะตอมกำมะถันของเมไทโอนีน

กรดอะมิโนที่เหลือสามารถสังเคราะห์ได้ง่ายในเซลล์และเรียกว่าไม่จำเป็น เหล่านี้รวมถึงไกลซีน, กรดแอสปาร์ติก, แอสพาราจีน, กรดกลูตามิก, กลูตามีน, ซีรีย์, โปร

กระรอก ผลิตภัณฑ์อาหารเป็นแหล่งไนโตรเจนหลักสำหรับร่างกาย ไนโตรเจนถูกขับออกจากร่างกายในรูปของผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้ายของการเผาผลาญไนโตรเจน สถานะของเมแทบอลิซึมของไนโตรเจนนั้นมีลักษณะเฉพาะโดยแนวคิดเรื่องความสมดุลของไนโตรเจน

ความสมดุลของไนโตรเจน– ความแตกต่างระหว่างไนโตรเจนที่เข้าสู่ร่างกายและออกจากร่างกาย สมดุลไนโตรเจนมีสามประเภท: สมดุลไนโตรเจน สมดุลไนโตรเจนเชิงบวก สมดุลไนโตรเจนเชิงลบ

ที่ สมดุลไนโตรเจนเชิงบวกปริมาณไนโตรเจนมีชัยเหนือการปล่อย ภายใต้สภาวะทางสรีรวิทยา ความสมดุลของไนโตรเจนเชิงบวกที่แท้จริงจะเกิดขึ้น (การตั้งครรภ์ ให้นมบุตร วัยเด็ก) สำหรับเด็กอายุ 1 ปีของชีวิตคือ +30% เมื่ออายุ 4 ปี - +25% ในวัยรุ่น +14% ด้วยโรคไต ความสมดุลของไนโตรเจนเชิงบวกที่ผิดพลาดเป็นไปได้ ซึ่งผลิตภัณฑ์สุดท้ายของการเผาผลาญไนโตรเจนจะยังคงอยู่ในร่างกาย

ที่ สมดุลไนโตรเจนเชิงลบการปล่อยไนโตรเจนมีอิทธิพลเหนือการบริโภค ภาวะนี้เกิดขึ้นได้กับโรคต่างๆ เช่น วัณโรค, โรคไขข้อ, โรคมะเร็ง. ความสมดุลของไนโตรเจนโดยทั่วไปสำหรับผู้ใหญ่ที่มีสุขภาพดีซึ่งมีปริมาณไนโตรเจนเท่ากับการขับถ่าย

การแลกเปลี่ยนไนโตรเจนโดดเด่น ค่าสัมประสิทธิ์การสึกหรอซึ่งเข้าใจว่าเป็นปริมาณโปรตีนที่สูญเสียไปจากร่างกายภายใต้ภาวะขาดโปรตีนโดยสมบูรณ์ สำหรับผู้ใหญ่ คือ 53 มก./กก. (หรือ 24 กรัม/วัน) ในทารกแรกเกิด อัตราการสึกหรอจะสูงกว่า โดยอยู่ที่ 120 มก./กก. สมดุลของไนโตรเจนมั่นใจได้ด้วยสารอาหารประเภทโปรตีน

อาหารโปรตีน โดดเด่นด้วยเกณฑ์เชิงปริมาณและคุณภาพบางประการ

เกณฑ์เชิงปริมาณ โภชนาการโปรตีน

โปรตีนขั้นต่ำ- ปริมาณโปรตีนที่รับประกันความสมดุลของไนโตรเจน โดยมีเงื่อนไขว่าต้นทุนพลังงานทั้งหมดนั้นมาจากคาร์โบไฮเดรตและไขมัน อยู่ที่ 40-45 กรัม/วัน ด้วยการใช้โปรตีนขั้นต่ำเป็นเวลานาน กระบวนการภูมิคุ้มกัน กระบวนการสร้างเม็ดเลือด และระบบสืบพันธุ์ต้องทนทุกข์ทรมาน ดังนั้นสำหรับผู้ใหญ่จึงมีความจำเป็น โปรตีนที่เหมาะสมที่สุด - ปริมาณโปรตีนที่ช่วยให้มั่นใจถึงประสิทธิภาพของฟังก์ชั่นทั้งหมดโดยไม่กระทบต่อสุขภาพ คือ 100 – 120 กรัม/วัน

สำหรับเด็กขณะนี้อัตราการบริโภคอยู่ระหว่างการแก้ไขไปสู่การลดลง ทารกแรกเกิดต้องการโปรตีนประมาณ 2 กรัมต่อกิโลกรัม ภายในสิ้นปีที่ 1 ความต้องการโปรตีนจะลดลงตามไปด้วย การให้อาหารตามธรรมชาติมากถึง 1 กรัม/วัน ด้วย การให้อาหารเทียมคงเหลืออยู่ภายใน 1.5 – 2 กรัม/วัน

เกณฑ์เชิงคุณภาพสำหรับโภชนาการโปรตีน

โปรตีนที่มีคุณค่าต่อร่างกายมากกว่าจะต้องเป็นไปตามข้อกำหนดดังต่อไปนี้:

• ประกอบด้วยกรดอะมิโนที่จำเป็นทั้งหมด (วาลีน, ลิวซีน, ไอโซลิวซีน, ทรีโอนีน, เมไทโอนีน, ไลซีน, อาร์จินีน, ฮิสทิดีน, ทริปโตเฟน, ฟีนิลอะลานีน)
• อัตราส่วนระหว่างกรดอะมิโนควรใกล้เคียงกับอัตราส่วนในโปรตีนในเนื้อเยื่อ
• ย่อยได้ดีในทางเดินอาหาร

ข้อกำหนดเหล่านี้ตรงตามความต้องการโปรตีนจากสัตว์มากที่สุด สำหรับทารกแรกเกิดจะต้องได้รับโปรตีนครบถ้วน (โปรตีนจากนมแม่) เมื่ออายุ 3-4 ปี ประมาณ 70-75% ควรจะเป็นโปรตีนที่สมบูรณ์ สำหรับผู้ใหญ่ส่วนแบ่งควรอยู่ที่ประมาณ 50%

ดูไนโตรเจนขั้นต่ำ

ดูค่า โปรตีนขั้นต่ำทางสรีรวิทยาในพจนานุกรมอื่นๆ

ขั้นต่ำ- น้อยที่สุด (เล็กที่สุด)
อย่างน้อย (อย่างน้อย)
ทีละเล็กทีละน้อย
อย่างน้อยที่สุด
พจนานุกรมคำพ้องความหมาย

กระรอก- กระรอกว. สัตว์ป่าตัวเล็ก - สัตว์ฟันแทะ
พจนานุกรมอธิบายของ Ushakov

ขั้นต่ำ- ม. ลาด จำนวนน้อยที่สุดขนาด ค่า ขีดจำกัดของอะไร เพศตรงข้าม สูงสุด,ยิ่งใหญ่ที่สุด.
พจนานุกรมอธิบายของดาห์ล

ขั้นต่ำ- ขั้นต่ำ, ม. (ขั้นต่ำละติน) (หนังสือ) 1. ค่าที่น้อยที่สุด ตรงข้าม สูงสุด. ความดันบรรยากาศ- ค่าจ้าง ค่าครองชีพ (วิธีขั้นต่ำ, เงินที่ต้องการ........
พจนานุกรมอธิบายของ Ushakov

สรีรวิทยา- สรีรวิทยาสรีรวิทยา 1. การปรับเปลี่ยน สู่สรีรวิทยาใน 1 ค่า กระบวนการทางสรีรวิทยา เคมีสรีรวิทยา 2. การโอน ค่อนข้างเย้ายวน
พจนานุกรมอธิบายของ Ushakov

เบลก้า เจ.๑. สัตว์ฟันแทะตัวเล็ก ๆ อาศัยตามต้นไม้ 2. ขน หนังของสัตว์ชนิดนี้
พจนานุกรมอธิบายโดย Efremova

อย่างน้อยที่สุด- 1. อย่างน้อยที่สุด
พจนานุกรมอธิบายโดย Efremova

การปรับทางสรีรวิทยา— 1. มีความสัมพันธ์กันในความหมาย กับคำนาม: สรีรวิทยา, นักสรีรวิทยาที่เกี่ยวข้องกับพวกเขา 2. ลักษณะของสรีรวิทยา (1) ลักษณะเฉพาะของมัน 3. สัมพันธ์กับสรีรวิทยา (2) กับชีวิต........
พจนานุกรมอธิบายโดย Efremova

กระรอก- -และ; กรุณา ประเภท. -ล็อค dat -ลคัม; และ.
1. สัตว์จำพวกสัตว์ฟันแทะขนาดเล็ก ขนหางมีขนปุยขนาดใหญ่ อาศัยอยู่ตามต้นไม้ คู่มือข. หมุน (หมุน) เหมือนข ในวงล้อ........
พจนานุกรมอธิบายของ Kuznetsov

ขั้นต่ำ- [ละติน ขั้นต่ำ]
ฉัน -ก; ม.
1. ปริมาณที่น้อยที่สุด ค่าที่น้อยที่สุดในชุดข้อมูล (ตรงข้าม: สูงสุด) งานนี้ต้องใช้อุปกรณ์จำนวนมาก
2. อะไรหรือกับ def จำนวนทั้งสิ้น........
พจนานุกรมอธิบายของ Kuznetsov

อัตราดอกเบี้ยสูงสุดและต่ำสุด— (ปก) พร้อมกัน
ซื้อที่ด้านบน
จำกัดและ
ขายในวงเงินล่างเพื่อรักษาอัตราดอกเบี้ยให้อยู่ในขอบเขตที่แน่นอน
เส้นขอบ
รายได้จากการขาย........
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

ขั้นต่ำ — - 1. ค่าที่น้อยที่สุดเล็กที่สุด
ขนาด; 2.
องค์ความรู้เฉพาะทางที่จำเป็นสำหรับ
ทำงานในสาขาใดก็ได้
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

ขั้นต่ำสองเท่า- แผนภูมิการเปลี่ยนแปลงของราคาหลักทรัพย์ ซึ่งอัตราลดลงสองเท่าถึงระดับต่ำสุดแล้วเพิ่มขึ้นอีกครั้ง เมื่อวิเคราะห์สภาพตลาดแล้ว นพ. วิธี........
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

ค่าแรงขั้นต่ำ— ระดับค่าจ้างของคนงานไร้ฝีมือ
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

ต้นทุนขั้นต่ำ- เกณฑ์การเพิ่มประสิทธิภาพซึ่งกำหนดปริมาณการผลิตที่แน่นอนและการคำนวณทั้งหมดดำเนินการบนพื้นฐานของการได้รับปริมาณที่กำหนดโดยน้อยที่สุด......
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

ขั้นต่ำไม่ต้องเสียภาษี- จำนวนภาษีด้านล่างซึ่งวัตถุนั้นไม่ต้องเสียภาษี
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

การดำรงชีวิตขั้นต่ำ- ระดับรายได้ที่ให้
การได้มา
ชุดสินค้าและบริการที่เป็นวัสดุที่จำเป็นต่อการรับประกันชีวิตมนุษย์ภายใต้เศรษฐกิจและสังคมที่แน่นอน........
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

ปลอดภาษีการยังชีพขั้นต่ำ- จำนวนเงินทุนที่จำเป็นเพื่อตอบสนองความต้องการพื้นฐานของบุคคลซึ่งหักออกจากจำนวนรายได้ที่ต้องเสียภาษี เท่านี้ก็สามารถดำเนินการได้........
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

ขั้นต่ำไม่ต้องเสียภาษี— - มูลค่าของวัตถุที่ต้องเสียภาษี ซึ่งต่ำกว่านั้นซึ่งวัตถุนั้นไม่ต้องเสียภาษี
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

ขั้นต่ำที่ไม่ต้องเสียภาษี- น้อยที่สุด
รายได้ปลอดภาษี
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

ค่าครองชีพปลอดภาษี— ดูค่าครองชีพขั้นต่ำ ปลอดภาษี
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

ค่าครองชีพ- ต้นทุนมีน้อยที่สุด จำเป็นสำหรับบุคคลชุดสิ่งของเครื่องใช้ในการดำรงชีวิตที่ช่วยให้เราสามารถดำรงชีวิตได้
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

ค่าครองชีพ (สังคมและสรีรวิทยา)— - ชุดของสินค้าและบริการที่แสดงออกมาในรูปของเงินและมีจุดมุ่งหมายเพื่อตอบสนองความต้องการทางกายภาพ ความต้องการทางสังคมและจิตวิญญาณ ซึ่ง......
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

ประชากรขั้นต่ำที่อาศัยอยู่- - ค่าใช้จ่าย
การประเมินทางธรรมชาติ
ชุดผลิตภัณฑ์อาหารที่จำเป็นต่อการดำรงชีวิตของมนุษย์ในระดับร่างกายต่ำตลอดจนค่าใช้จ่าย........
พจนานุกรมเศรษฐศาสตร์

กระรอก— รูปแบบรัสเซียเก่าจากคำนาม Bela น่าแปลกที่สัตว์ชนิดนี้ถูกตั้งชื่อตามสีผิว ไม่ใช่สัตว์ธรรมดาที่เรารู้จัก แต่เป็นชื่อของ......
พจนานุกรมนิรุกติศาสตร์ของ Krylov

สรีรวิทยา- โอ้โอ้
1. สรีรวิทยา (1 คะแนน) วิธีการวิจัยที่ห้า
2. เกี่ยวข้องกับสรีรวิทยาของร่างกายโดยมีหน้าที่สำคัญตามสิ่งเหล่านี้ คุณสมบัติของสัตว์ F ฟ..........
พจนานุกรมอธิบายของ Kuznetsov

คุณสมบัติขั้นต่ำ— รายการประเด็นปัญหาขั้นต่ำ กฎหมาย และ เอกสารกำกับดูแลความรู้ที่จำเป็นสำหรับการดำเนินกิจกรรมทางวิชาชีพที่มีคุณสมบัติเหมาะสม........
พจนานุกรมกฎหมาย

การดำรงชีวิตขั้นต่ำ- ระดับรายได้ที่รับรองการได้มาซึ่งชุดสินค้าและบริการที่จำเป็นเพื่อให้แน่ใจว่าชีวิตมนุษย์ภายใต้เศรษฐกิจและสังคมที่แน่นอน......
พจนานุกรมกฎหมาย

ขั้นต่ำที่ไม่ต้องเสียภาษี- รายได้ขั้นต่ำปลอดภาษี
พจนานุกรมกฎหมาย

ไนโตรเจนขั้นต่ำ— (syn. โปรตีนขั้นต่ำทางสรีรวิทยา) ปริมาณโปรตีนที่น้อยที่สุดที่นำมาใช้กับอาหาร ซึ่งรักษาสมดุลของไนโตรเจน
พจนานุกรมทางการแพทย์ขนาดใหญ่